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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水化合物子工作中的较为系统性和一些N-glycoproteins低抒发层次令对N-glycosylation形式的定性分析的讲述更为有难度。在的检测低丰度的N糖基化装饰语核球球胆固醇或肽段时,另外掺入非常多的未装饰语的核球球胆固醇肽断,这很非常容易将低丰度的糖基化装饰语核球球胆固醇肽段的预警遮住。凝素亲和法是迄今为止糖核球球胆固醇质组学中运用最广泛泛的区分含有技巧。凝集素(lectin)就是类糖搭配核球球胆固醇质,能爱情专一辨识某种特殊的形式的单糖或聚糖中当前的糖基字段而与之搭配,它们的与糖链可逆反应非共价搭配,糖核球球胆固醇或糖肽被凝集素采集后续,常常用当前的单糖依据行业搭配凝集素将糖核球球胆固醇或糖肽过柱回去。 营养物质质所经酶解后再生合理利用凝集素(lectin)聚集N-糖基化肽段,接下来用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除对接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治理 促使Asn原子量加剧2.9890Da。最后一步用高导致精度LC-MS质谱仪的检测脱糖后的肽段,完成信息检索数值库,认定脱糖后原子量和她说法原子量的的变化及其糖基化装饰肽段的回文序列,故而来明确该营养物质质的N-糖基化位点。N-糖基化位点来明确过后,再再生合理利用label-free的关键技术对其做好化学发光法介绍。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
有关品牌
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